Beta-amyloid (1-42) menneske(TB 500) refererer til peptidet opnået fra hydrolyse af sojabønneprotein med sojabønneprotease. Det er hovedsageligt sammensat af oligopeptider sammensat af 3 ~ 6 aminosyrer, som hurtigt kan supplere den menneskelige krops nitrogenkilde, genvinde fysisk styrke og lindre træthed. Sojabønnepeptider har funktionerne lav antigenicitet, hæmmer kolesterol, fremmer lipidmetabolisme og fermentering. Det kan bruges i fødevarer til hurtigt at supplere proteinkilder, eliminere træthed og fungere som en spredningsfaktor for bifidobakterier. Sojabønnepeptider indeholder en lille mængde makromolekylære peptider, frie aminosyrer, sukkerarter og uorganiske salte, med en relativ molekylvægt på mindre end 1000. Proteinindholdet i sojabønnepeptid er omkring 85%. Dens aminosyresammensætning er den samme som sojaprotein. Balancen af essentielle aminosyrer er god, og indholdet er rigt. Sammenlignet med sojabønneprotein har sojabønnepeptid de fysiologiske funktioner med høj fordøjelighed og absorptionshastighed, hurtig energiforsyning, sænkning af kolesterol, sænkning af blodtrykket og fremme af fedtstofskiftet, samt gode forarbejdningsegenskaber som ingen bønnerlugt, ingen proteindenaturering, ingen syreudfældning, ingen opvarmningskoagulering, og er en fremragende, sund madopløselighed i vand.
Forretningseksempel
Pakke
 |
 |
Feedback
Tilpassede flaskehætter og propper
 |
 |
Rolle i Alzheimers sygdomsforskning
Patogenese
Beta-amyloid (1-42) menneskeer et centralt molekyle i udviklingen af AD. Dets produktion er indviklet forbundet med metabolismen af Amyloid Precursor Protein (APP), et transmembranprotein, der er rigeligt i neuronale cellemembraner og synapser. Hos raske individer gennemgår APP normale metaboliske veje, primært ved at blive spaltet af -sekretase, som producerer ikke--toksiske fragmenter.
Hos AD-patienter er der imidlertid et skift i den metaboliske behandling af APP. Specifikt er der en stigning i den sekventielle spaltning af APP med -sekretase (BACE1) og -sekretase. Denne unormale spaltning resulterer i overdreven produktion af A42, som har en højere tilbøjelighed til at aggregere og danne amyloide plaques.
Aggregeringen af A42 til fibriller og oligomerer er et kritisk trin i dannelsen af amyloide plaques, som er et neuropatologisk kendetegn for AD. Disse plaques forstyrrer neuronal funktion, fører til synaptisk dysfunktion og bidrager i sidste ende til det kognitive fald og neurodegeneration observeret hos AD-patienter.
Målretning mod produktion, aggregering eller clearance af A 42 har således været et hovedfokus for AD-forskning og terapeutisk udvikling. Strategier såsom hæmning af BACE1, modulering af -sekretaseaktivitet eller forøgelse af clearance af A 42 gennem immunterapi eller andre mekanismer forfølges aktivt for at udvikle effektive behandlinger for AD.
Aggregation og toksicitet
De unikke fysisk-kemiske egenskaber af A 42, især dets hydrofobicitet og tilbøjelighed til at aggregere, gør det til en nøglekomponent i dannelsen af amyloide plaques. Disse plaques består primært af aggregerede A42-fibriller og er et neuropatologisk kendetegn for AD.
Aggregeringen af A42 til fibriller og oligomerer forstyrrer den strukturelle integritet af neuronale celler, hvilket fører til en kaskade af komplekse molekylære mekanismer. En af disse mekanismer er neuroinflammation, som involverer aktivering af mikroglia og astrocytter, de herboende immunceller i hjernen. Disse aktiverede immunceller frigiver inflammatoriske cytokiner og kemokiner, som yderligere kan forværre neuronal skade.
Oxidativt stress er en anden kritisk mekanisme i AD-patogenese. Aggregeringen af A 42 kan føre til produktion af reaktive oxygenarter (ROS), som forårsager oxidativ skade på lipider, proteiner og DNA i neuronale celler. Dette oxidative stress kan føre til forstyrrelse af cellulære signalveje, membranintegritet og neuronal funktion.
Endelig kan ophobningen af amyloide plaques og den tilhørende neuroinflammation og oxidativt stress udløse neuronal apoptose eller programmeret celledød. Tabet af neuronale celler, især dem i hippocampus og cortex, fører til alvorligt fald i kognitiv funktion, herunder hukommelse, læring og eksekutive funktioner.
Forståelse af de mekanismer, der ligger til grund for aggregeringen af A 42 og dets neurotoksiske virkninger, er således afgørende for udviklingen af effektive terapier til at bremse eller standse progressionen af AD. Strategier til at hæmme A 42-aggregering, øge dets clearance eller målrette de nedstrøms neurotoksiske effekter af A 42 forfølges aktivt i AD-forskning.
Synaptisk dysfunktion
Synapser er steder for kommunikation mellem neuroner, og de spiller en afgørende rolle i hjernens normale fysiologiske aktiviteter. Neurotransmittere frigives fra den præsynaptiske terminal og binder til receptorer på den postsynaptiske membran, hvilket udløser transmissionen af signaler mellem neuroner.
Beta-amyloid (1-42) menneskeoligomerer har vist sig at akkumulere ved synapser, hvor de kan interagere med forskellige synaptiske proteiner og forstyrre den normale funktion af synapser. For eksempel kan A42-oligomerer binde til NMDA-receptorer, en type glutamatreceptor, der er vigtig for synaptisk plasticitet og indlæring, hvilket fører til reduceret receptorfunktion og nedsat synaptisk transmission.
Derudover kan A42-oligomerer også forstyrre handelen og funktionen af synaptiske vesikler, som er ansvarlige for frigivelsen af neurotransmittere. Dette kan føre til nedsat neurotransmitterfrigivelse og yderligere forringe synaptisk transmission.
Akkumuleringen af A 42-oligomerer ved synapser kan også føre til ændringer i synaptisk plasticitet, en proces, hvorved synapser styrkes eller svækkes som reaktion på neural aktivitet. Nedsat synaptisk plasticitet kan påvirke indlæring og hukommelse, to kognitive funktioner, der er alvorligt påvirket ved Alzheimers sygdom (AD).
Således giver A42-oligomerers evne til at forstyrre synaptisk funktion en anden mekanisme, hvorved de bidrager til neuropatologien af AD. Strategier til at målrette A 42-oligomerer og deres synaptiske virkninger forfølges aktivt i AD-forskning som potentielle terapeutiske tilgange
Plakdannelse og neuronal degeneration
Efterhånden som AD skrider frem, stiger antallet af amyloide plaques dannet ved aggregering af A42 gradvist i hjernen. Disse plaques er et neuropatologisk kendetegn for AD og består primært af aggregerede A42-fibriller. Tilstedeværelsen af disse plaques kan forstyrre den normale funktion af neuroner og synapser, hvilket fører til svækkelse af kognitiv funktion.
Som reaktion på dannelsen af amyloide plaques aktiveres mikroglia, de residente immunceller i hjernen. Aktiverede mikroglia frigiver inflammatoriske cytokiner og kemokiner, som yderligere kan forværre neuronal skade. Denne neuroinflammatoriske reaktion kan føre til rekruttering af yderligere immunceller og produktion af yderligere inflammatoriske mediatorer, hvilket skaber en cyklus af inflammation og neuronal skade.
Ud over amyloide plaques er AD også karakteriseret ved tilstedeværelsen af neurofibrillære sammenfiltringer. Disse tangles er sammensat af hyperphosphoryleret tau-protein, som akkumuleres inde i neuroner og forstyrrer deres normale funktion. Dannelsen af neurofibrillære sammenfiltringer er tæt forbundet med neuronal degeneration og tab af neuronale celler.
Aktiveringen af mikroglia og de resulterende inflammatoriske reaktioner kan bidrage til dannelsen af neurofibrillære sammenfiltringer. Inflammatoriske cytokiner og kemokiner kan påvirke phosphoryleringen og aggregeringen af tau-protein, hvilket fremmer dannelsen af sammenfiltringer. Derudover kan aktiverede mikroglia fagocytere og nedbryde neuroner, hvilket yderligere bidrager til neuronalt tab.
Således er dannelsen af amyloide plaques, aktiveringen af mikroglia og de resulterende inflammatoriske reaktioner alle kritiske komponenter i den neuropatologiske kaskade, der fører til AD. Forståelse af mekanismerne bag disse processer er afgørende for udviklingen af effektive terapier til at bremse eller standse udviklingen af AD.
Forskning og terapeutiske strategier
Detektion og kvantificering
Påvisning og kvantificering af A 42 er afgørende for AD forskning og diagnose. Metoder såsom Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) og Immunohistochemistry (IHC) kan bruges til at måle A 42-niveauer.
- Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) er en almindeligt anvendt metode til måling af A 42-niveauer i biologiske prøver såsom cerebrospinalvæske (CSF) og plasma. ELISA er en meget følsom og specifik teknik, der bruger antistoffer til at binde og detektere specifikke proteiner, såsom A 42. Ved at måle mængden af antistof -bundet A 42, kan forskere kvantificere niveauerne af A 42 i en prøve.
- Immunhistokemi (IHC) er en anden metode, der kan bruges til at detektere og kvantificere A 42 i hjernevæv. IHC involverer brugen af antistoffer til at farve specifikke proteiner i vævssnit, hvilket gør det muligt for forskere at visualisere og kvantificere fordelingen og mængden af A 42 i hjernen. IHC kan være særlig nyttig til at studere de neuropatologiske ændringer, der forekommer i AD, såsom dannelsen af amyloide plaques.
Terapeutiske tilgange
Forskellige terapeutiske strategier rettet mod A 42 er gået ind i kliniske forsøg, herunder immunterapi (såsom A-vacciner), små molekyle-hæmmere (som BACE1-hæmmere) og genterapi. Disse strategier har til formål at reducere produktionen af A 42, fremme dets clearance eller forhindre dets aggregering med det formål at lindre eller vende AD-symptomer.
Immunterapi, især A-vacciner, har været et omdrejningspunkt for AD-forskningen i mange år. Disse vacciner stimulerer immunsystemet til at producere antistoffer mod A42, som derefter kan binde og fjerne amyloide plaques fra hjernen. På trods af lovende resultater i dyreforsøg har kliniske forsøg med A-vacciner hos mennesker imidlertid stået over for udfordringer, herunder immunreaktioner mod selve vaccinen og udvikling af anti-lægemiddelantistoffer.
Hæmmere af små molekyler, såsom BACE1-hæmmere, målretter mod beta-sekretase-enzymet, der spalter amyloid-precursorproteinet (APP) for at producere A 42. Ved at hæmme BACE1 kan disse lægemidler reducere produktionen af A 42 og bremse udviklingen af AD. Men BACE1 er også involveret i behandlingen af andre proteiner, så disse lægemidler kan have off-effekter, der begrænser deres brug.
Genterapi er en anden lovende tilgang til målretning mod A 42 i AD. Ved at levere gener, der koder for enzymer eller andre proteiner, der fremmer clearance eller nedbrydning af A 42, kan genterapi potentielt reducere amyloid plakdannelse og bremse udviklingen af AD. Genterapi er dog stadig i sin tidlige udviklingsfase, og der er mange tekniske og etiske udfordringer, der skal løses, før den kan anvendes bredt i klinisk praksis.
Forberedelsesproces
Råvarevalg
Sojaskrå eller isoleret protein fra ikke-genmodificerede sojabønner af høj-kvalitet i nord bruges hovedsageligt som råmateriale i Kina. Hvis sojabønnemel anvendes som råmateriale, er det nødvendigt at fjerne alle proteinkomponenter ved alkaliopløsning og sur udfældning og forbedre substratets proteinrenhed for at sikre proteinindholdet og peptidindholdet i produktets sojabønnepeptid; Sojaproteinisolat med højt proteinindhold, lavt askeindhold og god spredning bør vælges som råvare.
Forbehandlingsproces
Før enzymolyse denatureres substratet korrekt med fysiske midler (høj temperatur, højt tryk, ultralyd osv.) for at frigive restriktionsstedet, hvilket giver grundlag for efterfølgende effektiv enzymolyse. På nuværende tidspunkt er den almindelige forbehandlingsproces til fremstilling af sojabønnepeptider i Kina som følger: tilsæt en passende andel renset vand (rent vand, blødt vand osv.) i henhold til mængden af substrat og gennem forskydning, omrøring og anden behandling for at opnå ensartet dispergering og kan opvarmes til 80-100 grader i 5-100 min. På den ene side kan det spille en steriliseringsrolle at reducere den mikrobielle korruption under den efterfølgende langsigtede enzymatiske hydrolysereaktion, på den anden side kan den korrekt denaturere substratet og derefter koldskæres til den initiale enzymatiske hydrolysetemperatur.
Kontrol af enzymatisk hydrolyseproces
Procesparametrene i processen med enzymatisk hydrolyse omfatter hovedsageligt valg af enzym, mængden af enzym, metoden til enzymatisk hydrolyse, temperaturen for enzymatisk hydrolyse, pH-værdi, bestemmelse af slutpunktet for enzymatisk hydrolyse og inaktivering af enzym.
Udvælgelsen af enzymer er afgørende for effektiviteten af enzymatisk hydrolyse, kvaliteten af sojabønnepeptider (peptidsegment, aminosyresammensætning, smag osv.) og udbyttet. Normalt bruges en række enzymkombinationer for at sikre effektiviteten af enzymatisk hydrolyse.
Bemærk, at det anvendte enzym skal være den spiselige protease specificeret i GB2760.
Enzymatiske metoder omfatter synkron enzymolyse, trin-for-trin enzymolyse og enzymmembranreaktor.
Valget af enzymolysetemperatur og pH-værdi afhænger af den passende virkningstemperatur og pH-værdi for hvert enkelt enzym i enzymkombinationen.
Adskillelse og raffinering
Det enzymatiske hydrolysat efter enzyminaktivering er et blandet system, der indeholder makromolekylært protein, polypeptid, oligopeptid, aminosyre og andre ikke-proteinkomponenter (stivelsessukker, fedt, salt osv.). Det er nødvendigt at adskille og fjerne andre komponenter for at opnå formålet med at berige sojabønnepeptider. Separationsprocessen for sojabønneproteasehydrolysat omfatter normalt to trin: rå separation og raffinering. Grovseparationsprocessen anvender sædvanligvis centrifugalseparator eller trykfiltrering til at fjerne komponenter med stor molekylvægt, såsom protein, stivelse, fedt osv., for at opnå en klarere flydende del, som danner grundlag for raffineringsprocessen; Raffineringsprocessen er yderligere at fjerne andre komponenter, såsom højmolekylært peptid og protein, aminosyre, pigment, lugt, fedt, salt osv., gennem fint filter eller adsorptionsseparation (selektiv adsorption af aktivt kul eller andre adsorbenter) eller membranseparation (mikrofiltrering, ultrafiltrering, nanofiltrering og transparent peptidopløsning) for at opnå en klar peptidopløsning.
Koncentration
Koncentreringsprocessen øger hovedsageligt faststofindholdet i raffineret sojabønnepeptidvæske til 20 % - 45 % for at forbedre den efterfølgende tørreeffektivitet, spare energi og reducere forbruget. De almindelige koncentrationsmetoder omfatter membranseparationskoncentration og fordampningskoncentration.
Sterilisering
Steriliseringsprocessen er hovedsageligt at dræbe mikroorganismerne i sojabønnepeptidopløsningen. For at sikre produktets kvalitet anvendes normalt steriliseringsmetoden med ultra-høj temperatur.
Tør granulering
Et 42 eller granulat opnås gennem spraytørringstårnet (centrifugal, tryktype) kombineret med granulatoren for at kontrollere produktets densitet.
Emballering og inspektion
Emballagen af sojabønnepeptider skal betjenes i et rent rum med temperatur- og fugtighedskontrol (generelt kræves der mere end 100.000 niveauer). Den indvendige emballage består generelt af 2 lag, der bruger fødevare-kompositfilm, og den ydre emballage er kasse og tønde. På grund af indførelsen af fremmede stoffer i produktionsprocessen (såsom jern, rustfrit stål, andre fremmedstoffer osv.), er det normalt nødvendigt at bruge røntgenmaskiner eller metaldetektorer til metaldetektion for at mindske risikoen for fremmedstoffer i sojabønnepeptidprodukter.
Beta-amyloid (1-42) menneske, også kendt som A (1-42) eller amyloid beta-peptid (1-42), er et nøglepeptidfragment impliceret i patogenesen af Alzheimers sygdom (AD). Det er et produkt af proteolytisk spaltning af amyloid-precursorproteinet (APP), et transmembrant glycoprotein, der er bredt udtrykt i neuroner og andre celletyper.
Dette specifikke peptid består af 42 aminosyrer, afledt af den sekventielle spaltning af APP med -sekretase (BACE1) og -sekretase. I modsætning til dens kortere modstykke, A (1-40), er A (1-42) mere hydrofob og tilbøjelig til aggregering, der danner oligomerer, fibriller og til sidst amyloide plaques i hjernen. Disse plaques er et kendetegn for AD, der bidrager til neuronal dysfunktion og død.
Aggregeringsprocessen for A (1-42) er kompleks og involverer forskellige konformationelle ændringer og interaktioner med andre biomolekyler. Disse aggregater menes at forstyrre synaptisk funktion, inducere oxidativ stress og fremme inflammation, hvilket fører til kognitiv tilbagegang og hukommelsestab.
Forskning i A (1-42)'s rolle i AD har intensiveret bestræbelserne på at udvikle terapeutiske strategier rettet mod dets produktion, aggregering eller clearance. Disse omfatter -- og -sekretaseinhibitorer, immunterapier, der sigter mod at reducere plakbelastning og molekyler, der stabiliserer eller forstyrrer specifikke oligomere tilstande af A (1-42). At forstå de mekanismer, der ligger til grund for A (1-42) toksicitet og aggregering, er fortsat afgørende for at fremme behandlinger og i sidste ende finde en kur mod Alzheimers sygdom.
Det er et paradoksalt molekyle: en drivkraft bag neurodegeneration i sin aggregerede form og en vogter af neuronal sundhed i sin monomere tilstand. Fremskridt inden for kryo-EM, udvikling af biomarkører og immunterapi har transformeret vores forståelse af A 42's roller i AD, men der er stadig udfordringer med at omsætte prækliniske resultater til effektive behandlinger. Fremtidig forskning skal forene A 42's dualitet, udnytte strukturel indsigt til lægemiddeldesign og integrere personlige tilgange til at bekæmpe denne ødelæggende sygdom.
Ofte stillede spørgsmål
Hvad er Beta-Amyloid (1-42) menneske?
+
-
Beta-Amyloid (1-42) human (-amyloid 1-42, human) er et peptid, der består af 42 aminosyrer og udgør den primære komponent af amyloid plaques i hjernen hos patienter med Alzheimers sygdom (AD). Det genereres gennem spaltning af amyloid-precursorproteinet (APP) af -secretase og -secretase, og dets aggregeringsegenskaber er tæt forbundet med patogenesen af AD.
Hvad er opbevaringsbetingelserne for beta-amyloid (1-42) menneske?
+
-
Frysetørrede-produkter skal opbevares ved -20 grader i lys-beskyttede, forseglede, fugt-sikre forhold for stabilitet, der varer 6-12 måneder. Korttidsopbevaring ved 4 grader er tilladt i 1-2 måneder. Ved stuetemperatur absorberer produktet let fugt og initierer aggregering; oligomerer kan påvises inden for en uge med betydelige ændringer i aktivitet.
Hvad er anvendelsesområderne for beta-amyloid (1-42) menneske?
+
-
Alzheimers sygdomsforskning: Som en kernepatologisk biomarkør bruges den til at udforske AD-patogenese, lægemiddelscreening og effektivitetsevaluering.
Neurobiologisk forskning: Undersøger neuronal skade, synaptisk funktion og neuroinflammatoriske mekanismer.
Lægemiddeludvikling: Fungerer som et mål for udvikling af anti-AD-lægemidler, såsom dem, der hæmmer A-aggregation, fremmer A-clearance eller modulerer neuroinflammation.
Biomarkørdetektion: Hjælper med tidlig AD-diagnose ved at måle A 1-42 niveauer i cerebrospinalvæske eller blod.
Populære tags: beta-amyloid (1-42) human cas 107761-42-2, leverandører, producenter, fabrik, engros, køb, pris, bulk, til salg