Catalase pulver(CAT), molekylformel C9H10O3, CAS 9001-05-2, Det er et enzym, der katalyserer nedbrydningen af hydrogenperoxid til oxygen og vand, og som findes i cellernes peroxidasesystem. Catalase er et markørenzym af peroxisomer, der tegner sig for ca. 40% af de samlede peroxisomenzymer. Catalase er til stede i forskellige væv fra alle kendte dyr, især i høje koncentrationer i leveren. Catalase bruges i fødevareindustrien til at fjerne hydrogenperoxid fra mælk, der bruges til at lave ost. Catalase bruges også i fødevareemballage for at forhindre fødevarer i at blive oxideret. Næsten alle levende organismer har katalase. Det er udbredt til stede i luftvejsorganismer, hovedsageligt i kloroplaster, mitokondrier, endoplasmatisk retikulum hos planter, lever og røde blodlegemer fra dyr, og dets enzymatiske aktivitet giver en antioxidantforsvarsmekanisme til kroppen. CAT er et hæm-enzym med forskellige strukturer afhængigt af dets kilde. Aktivitetsniveauet varierer i forskellige organisationer. Hydrogenperoxid nedbrydes hurtigere i leveren end i organer som hjernen eller hjertet på grund af de høje niveauer af CAT i leveren.

|
Kemisk formel |
C9H10O3 |
|
Præcis masse |
166.06 |
|
Molekylvægt |
166.18 |
|
m/z |
166.06 (100.0%), 167.07 (9.7%) |
|
Elementær analyse |
C, 65.05; H, 6.07; O, 28.88 |
|
|
|

Hydrogenperoxid (H2O2), også kendt som hydrogenperoxid, har et oxygenatom mere (0) end vand (H2O). Dette oxygenatom er ekstremt ustabilt og ønsker altid at tage et andet oxygenatom fra andre molekyler for at danne O2. Vi bruger normalt hydrogenperoxid til sterilisering og desinfektion, fordi bakterier ødelægges af H2O2 og dør. Skumdannelsen under desinfektion er resultatet af iltproduktion. Imidlertid kan hydrogenperoxid trænge ind i de fleste cellemembraner, hvilket gør det mere cytotoksisk end superoxidanionradikaler (som ikke kan trænge ind i cellemembraner). Efter at have penetreret cellemembranen, kan den reagere med jern inde i cellen for at generere hydroxylradikaler.Catalase pulver(CAT) er et vigtigt medlem af antioxidantenzymsystemet, også kendt som en peroxidase, som er et bindende enzym med jernporphyrin som en sekundær gruppe.
SOD-enzym dismuterer frie iltradikaler for at producere hydrogenperoxid (H2O2) og oxygen (O2). Hydrogenperoxid forbliver en giftig oxidant i kroppen, og funktionen af katalase er at fremme nedbrydningen af hydrogenperoxid til molekylært ilt og vand og dermed beskytte cellerne mod toksiciteten af H2O2. Mekanismen for CAT, der virker på hydrogenperoxid, er i det væsentlige dismutationen af hydrogenperoxid, som kræver, at to H2O2-molekyler mødes og kolliderer med CAT i det aktive center, for at reaktionen kan finde sted. Jo højere koncentration af H2O2, jo hurtigere er nedbrydningshastigheden. Næsten alle fysiologiske organismer har katalase.
Det er almindeligt forekommende i luftvejsorganismer, hovedsageligt i kloroplaster, mitokondrier, endoplasmatisk retikulum af planter, såvel som i lever og røde blodlegemer hos dyr. Dens enzymatiske aktivitet giver kroppen en antioxidantforsvarsmekanisme. Katalasens biologiske funktion er at fremme nedbrydningen af hydrogenperoxid i celler, så den ikke yderligere producerer meget giftige hydroxylradikaler, og derved beskytter antioxidantenzymsystemets funktion. Det har også stor betydning for menneskekroppens vækst, udvikling og metaboliske aktiviteter.

test:
Under den igangværendekatalase pulverpåvisning, kan der observeres bobler.
Catalase-detektion er en af de tre vigtigste metoder, der bruges af mikrobiologer til at identificere bakteriearter, hvilket involverer brug af hydrogenperoxid til at påvise tilstedeværelsen af katalase. Hvis bakterier indeholder katalase, kan tilsætning af en lille mængde bakterieekstrakt til hydrogenperoxidopløsningen observere dannelsen af iltbobler.
Hvis der dannes bobler, anses bakterien for at være "katalasepositiv". Såsom Staphylococcus og Micrococcus. Hvis ikke, anses bakterien for at være "katalase negativ". Såsom streptokokker og enterokokker. Selvom katalasepåvisning ikke kan identificere specifikke organismer, kan den, når den kombineres med andre påvisningsmetoder, effektivt hjælpe med diagnosticering.
Derudover afhænger tilstedeværelsen af katalase i bakterier også af cellevækstbetingelser og det anvendte dyrkningsmedium.
Catalase er til stede i forskellige væv fra alle kendte dyr, især i høje koncentrationer i leveren. I bombebillen har katalase en unik anvendelse. Denne bille har to sæt kemikalier lagret separat i sine kirtler. Store kirtler lagrer hydroquinon og hydrogenperoxid, mens små kirtler lagrer katalase og peberrodsperoxidase. Når biller blander kemikalier fra to kirtler sammen, frigiver de ilt, som både kan oxidere hydroquinon og fungere som en booster.
Catalase er også almindeligt forekommende i planter, men ikke i svampe, selvom nogle svampe har vist sig at producere enzymet i lav pH og varme omgivelser.
Langt de fleste aerobe mikroorganismer indeholder katalase. Undtagelsen omfatter Streptococcus, en aerob bakterie uden katalase. Nogle anaerobe mikroorganismer, såsom Methanosarcina barkeri, indeholder også katalase.

Funktionsoversigt
Hydrogenperoxid er et affald, der genereres under metaboliske processer, og som kan forårsage skade på kroppen. For at undgå sådanne skader skal brintoverilte hurtigt omdannes til andre harmløse eller mindre giftige stoffer. Og katalase bruges ofte af celler som et værktøj til at katalysere nedbrydningen af hydrogenperoxid.
Men den sande biologiske betydning af katalase er ikke så enkel: Forskere har fundet ud af, at gensplejsede mus med katalase-mangel stadig udviser normale fænotyper, hvilket indikerer, at katalase kun er essentiel for dyr under visse specifikke forhold.
Nogle mennesker har meget lave niveauer afkatalase pulveri deres kroppe, men de viser heller ikke tydelige patologiske reaktioner. Dette skyldes sandsynligvis, at den vigtigste hydrogenperoxidopfanger i normale pattedyrceller er peroxiredoxin, ikke katalase.
Catalase er typisk placeret i en organel kaldet peroxisomer. Peroxisomer i planteceller deltager i fotorespiration (bruger oxygen til at generere kuldioxid) og symbiotisk nitrogenfiksering (dissociering af nitrogen (N2) til aktive nitrogenatomer).
Men når celler er inficeret af patogener, kan hydrogenperoxid bruges som et effektivt antimikrobielt middel. Nogle patogener, såsom Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila og Campylobacter jejuni, kan producere katalase for at nedbryde hydrogenperoxid, hvilket giver dem mulighed for at overleve i værtens krop.
Blegeeffekt:
Det skal bemærkes, at enzymer kan fremme blegning, og blegning af uld i en hydrogenperoxidblegeopløsning indeholdende proteasen Bactosol ST kan forbedre uldens hvidhed og hydrofilicitet betydeligt. Dette skyldes, at enzymer fremmer hurtig indledende erosion af uldfibre, hvilket gør uldblegning lettere at udføre. Ud fra dette princip er forbehandling af uld med protease for at blotlægge fiberoverfladen før blegning naturligvis mere effektivt, og fiberskader er også nemmere at kontrollere.

Catalase (CAT) er en enzymopfanger, også kendt som en peroxidase, som er et bindende enzym med jernporphyrin som en sekundær gruppe. Det kan fremme nedbrydningen af H2O2 til molekylært ilt og vand, fjerne hydrogenperoxid i kroppen og dermed beskytte cellerne mod toksiciteten af H2O2. Det er et af nøgleenzymerne i det biologiske forsvarssystem. Mekanismen, hvorved CAT virker på hydrogenperoxid, er i det væsentlige dismutationen af H2O2, som kræver, at to H2O2-molekyler mødes og kolliderer med CAT i det aktive center, for at reaktionen kan finde sted. Jo højere koncentration af H2O2, jo hurtigere er nedbrydningshastigheden.
Nedbrydende enzym
Dette er et stabilt hydrogenperoxidnedbrydningsenzym, der kan nedbryde hydrogenperoxid til vand og ilt uden at påvirke fibre og farvestoffer. Derfor, efter blegning og før farvning, fjernes resterende hydrogenperoxid på blegede stoffer og i farvningstanke med H2O2-nedbrydningsenzym for at undgå yderligere oxidation af fibre og oxidation af farvestoffer under farvning. Samtidig kan det forkorte behandlingstiden, reducere vandforbruget til vask og mindske mængden af spildevand. Specielt velegnet til garn, rørgarn og strikstoffer. Tilsvarende ændres aktiviteten af katalase med pH og temperatur, hvor den højeste aktivitet forekommer omkring pH 7 og 30-40 grader. En stigning i brintoveriltekoncentrationen vil fremskynde nedbrydningsreaktionshastigheden, men det skal bemærkes, at når koncentrationen overstiger en vis mængde, vil enzymets virkning svækkes, og for meget resterende H2O2 er skadeligt for fibre og farvestoffer. Så mængden af H2O2 kan ikke øges vilkårligt blot på grund af tilstedeværelsen af H2O2-nedbrydende enzym. Ved brug er det normalt vigtigt at være opmærksom på foreneligheden af H2O2-nedbrydende enzymer med almindeligt anvendte overfladeaktive stoffer og H2O2-stabilisatorer. I faktiske produktionsapplikationer er pH 6-8, temperaturen er 20-55 grader, enzymdoseringen er 5-10 KCLU/liter, og tiden er 10-20 minutter. Denne teknologi er efterhånden blevet anerkendt og accepteret herhjemme, og den er meget gavnlig til at forbedre lysstyrken af reaktive farvestoffer.
Reaktionsmekanisme:
Selvom den komplette katalytiske mekanisme af katalase endnu ikke er fuldt ud forstået, menes dens katalytiske proces at være opdelt i to trin:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Blandt dem repræsenterer "Fe() - E" det centrale jernatom (Fe) i hæmgruppen (E), der er bundet til enzymet. Fe (IV) - E (.+) er en resonansform af Fe (V) - E, hvor jernatomet ikke er fuldstændigt oxideret til+V-valens, men snarere modtager nogle "støtteelektroner" fra hæmen. Derfor er hæmen i reaktionsligningen også repræsenteret som en fri radikalkation (.+)
Hydrogenperoxid kommer ind i det aktive sted og interagerer med asparaginresten i position 147 (Asn147) og histidinresten i position 74 (His74) af enzymet, hvilket får en proton til at overføre mellem oxygenatomer. Frie oxygenatomer koordinerer og kombinerer for at danne vandmolekyler og Fe (IV)=O. Fe (IV)=O reagerer med det andet hydrogenperoxidmolekyle og omdannes til Fe (III) - E og genererer vandmolekyler og oxygen. Jernatomets reaktivitet i det aktive center kan forstærkes af tilstedeværelsen af den phenoliske sidekæde af tyrosinresten (Tyr357) i position 357, hvilket hjælper med oxidationen af Fe (III) til Fe (mellemreaktion). Hastigheden af denne reaktion kan normalt bestemmes af Mie-ligningen.
Catalase pulverkan også oxidere andre cytotoksiske stoffer såsom formaldehyd, myresyre, phenol og ethanol. Disse oxidationsprocesser kræver brug af hydrogenperoxid for at fuldføre gennem følgende reaktioner:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Tilsvarende er den specifikke reaktionsmekanisme stadig uklar.
Enhver tungmetalion (såsom kobberioner i kobbersulfat) kan tjene som en ikke-kompetitiv inhibitor af katalase. Desuden er meget toksisk cyanid en kompetitiv hæmmer af katalase, som kan binde tæt til hæmen i enzymet og forhindre dets katalytiske reaktion.
Den tre-dimensionelle struktur af peroxidase-mellemproduktet i en peroxidtilstand er blevet løst og kan hentes fra proteindatabaser.
faq
Hvad er katalase og dens funktion?
Catalase er et meget almindeligt enzym, der er til stede i næsten alle organismer, der udsættes for ilt. Enzymet katalase (EC 1.11. 1.6)katalyserer nedbrydningen af hydrogenperoxid til vand og oxygen.
Hvilken mad er rig på katalase?
I den foreliggende undersøgelse blev den højeste værdi for katalaseaktivitet (CAT) bestemt tilbroccoli36,18 mM H2O2/min/g efterfulgt af grønkål 33,6 mM H2O2/min/g, rødkål 22,54 mM H2O2/min/g, hvidkål 17,84 mM H2O2/min/g og blomkål 7,34 mM H2O2/ming} ({/5g).
Hvor findes katalase?
Abstrakt. Catalase (EC 1.11. 1.6) er et enzym, der er til stedehovedsageligt i peroxisomerne af pattedyrceller. Det er et tetramerisk enzym bestående af fire identiske, tetraedrisk arrangerede underenheder på 60 kDa, der hver indeholder i sit aktive center en hæmgruppe og NADPH.
Hvad er katalase positiv vs negativ?
Populære tags: catalase pulver cas 9001-05-2, leverandører, producenter, fabrik, engros, køb, pris, bulk, til salg




